泛素

泛素是一种高度保守的蛋白质，是ATP依赖性、非溶酶体途径降解细胞内异常蛋白以及更新迅速的正常蛋白所必需的。泛素以单体或聚泛素链的形式存在，与自身和/或其他蛋白质形成共价连接。泛素通过E1（泛素激活酶）、E2（泛素结合酶）和E3（泛素连接酶）一系列ATP依赖性酶促反应和靶蛋白赖氨酸残基的ε-氨基结合。泛素C末端的Gly75-Gly76残基是在多种泛素化学反应中起关键作用的残基。泛素可以通过特定赖氨酸残基（K6、K11、K27、K29、K33、K48或K63）与自身结合，形成多种类型的链连接。这些共价泛素键（异肽键）可被特定的去泛素化酶逆转，此类酶可移除蛋白质上的泛素结合物并解聚泛素链。

由于mRNA发生了阅读框移码突变，泛素+1（UBB+1）有一个羧基末端氨基酸序列与正常泛素的不同。在阿尔茨海默症和唐氏综合征患者中，已发现这种泛素+1的形式。